Cos'è la prolina: comprendere la prolina
La prolina è un amminoacido non essenziale nel corpo umano. La prolina ha tre forme: DL-prolina, L-prolina e D-prolina. La prolina a cui ci si riferisce solitamente è la L-prolina, un amminoacido presente in natura che è un cristallo colonnare a temperatura ambiente. Si decompone rapidamente a 215-220 gradi se riscaldato. È solubile in acqua calda ed etanolo, ha un sapore leggermente dolce ed è igroscopico. Ruota verso sinistra in una soluzione alcalina. [ ]D25-86,5 gradi (acqua), -60,4 gradi (acido cloridrico 5N). Si trova in varie proteine. È un amminoacido moderatamente abbondante negli organismi planctonici marini ed è presente anche nell'acqua di mare, nelle particelle e nei sedimenti marini.
Cos'è la prolina: proprietà della struttura delle proteine
La struttura ciclica unica della catena laterale della prolina conferisce alla prolina un'eccellente rigidità conformazionale rispetto ad altri amminoacidi. Influisce anche sulla velocità di formazione del legame peptidico tra la prolina e altri amminoacidi. Quando la prolina è legata al gruppo ammidico in un legame peptidico, il suo azoto non è legato ad alcun idrogeno, il che significa che non può donare legami idrogeno ma può accettare legami idrogeno.
La formazione di legami peptidici con il Pro-tRNAPro in entrata è molto più lenta rispetto a qualsiasi altro tRNA, che è una caratteristica generale degli amminoacidi N-alchilici. Anche la formazione del legame peptidico tra il tRNA in entrata e la catena che termina con la prolina è lenta. La formazione del legame prolina-prolina è la più lenta.
La rigidità conformazionale unica della prolina influenza la struttura secondaria delle proteine vicino ai residui di prolina e può spiegare la maggiore prevalenza della prolina nelle proteine batteriche termofile. La struttura secondaria della proteina può essere descritta dagli angoli diedri φ, ψ e ω della struttura proteica. La struttura ciclica della catena laterale della prolina blocca l'angolo φ a circa -65 gradi.
La prolina può agire come un disgregatore strutturale negli elementi convenzionali della struttura secondaria come -eliche e -fogli; tuttavia, la prolina si trova comunemente anche come xesimo residuo in un'elica e ai bordi dei fogli. Anche la polvere di lattobacillo prolina è comune nelle spire (un'altra struttura secondaria), aiutando a formare le spire. Ciò potrebbe spiegare lo strano fatto che la prolina è spesso esposta al solvente nonostante abbia una catena laterale completamente apolare.
Proline o idrossiproline consecutive possono produrre eliche di poliprolina, che sono la principale struttura secondaria del collagene. L'idrossilazione della prolina aumenta significativamente la stabilità conformazionale del collagene mediante la prolil idrossilasi. Pertanto, l'idrossilazione della prolina è un processo biochimico cruciale per il mantenimento dei tessuti connettivi degli organismi superiori. Malattie gravi come lo scorbuto possono essere causate da difetti di questa idrossilazione, come mutazioni della prolil idrossilasi o una mancanza di cofattori essenziali dell'acido ascorbico (vitamina C).