1. Cos'è la prolina: isomerizzazione cis-trans
I legami peptidici con la prolina e altri amminoacidi N-sostituiti come la sarcosina consentono la formazione di isomeri cis e trans. La maggior parte dei legami peptidici adotta in modo schiacciante l'isomero trans (tipicamente il 99,9% in condizioni prive di tensioni), principalmente perché l'idrogeno ammidico (l'isomero trans) è più stericamente repulsivo verso l'atomo di C precedente rispetto all'atomo di C successivo (isomero cis) che è più piccolo. In condizioni prive di ceppi, la proporzione di legami peptidici X-Pro nell’isomero cis era significativamente aumentata e la proporzione cis era solitamente compresa tra il 3% e il 10%. Tuttavia, questi valori dipendono dagli amminoacidi precedenti, dalla Gly e dai residui aromatici che producono frazioni crescenti di isomeri cis. Fino al 40% dei componenti cis sono stati identificati per i legami peptidici Aromatic-Pro.
Da un punto di vista cinetico, l'isomerizzazione della prolina cis-trans è un processo molto lento che può verificarsi intrappolando uno o più residui di prolina critici per il ripiegamento nell'isomero innaturale per ostacolare il processo di ripiegamento della proteina, soprattutto quando la proteina naturale richiede il cis isomero. Questo perché i residui di prolina sono sintetizzati solo nell'isomero trans nel ribosoma. Tutti gli organismi hanno prolil isomerasi che catalizzano questa isomerizzazione e alcuni batteri hanno speciali prolil isomerasi associate ai ribosomi. Tuttavia, non tutte le proline sono necessarie per il ripiegamento e il ripiegamento delle proteine può procedere a una velocità normale nonostante il conformero innaturale con molti legami peptidici X-Pro.
2. Cos'è la prolina: l'uso della prolina
La polvere di lattobacillo di prolina e i suoi derivati sono comunemente usati come catalizzatori asimmetrici nelle reazioni organocatalitiche della prolina. La riduzione CBS e la condensazione aldolica catalizzata da prolina sono esempi importanti. Durante il processo di produzione della birra, le proteine ricche di prolina si combinano con i polifenoli per creare torbidità (opacità).
La L-Prolina è un osmoprotettore e viene quindi utilizzata in numerose applicazioni farmaceutiche e biotecnologiche. I terreni di crescita utilizzati nella coltura dei tessuti vegetali possono essere integrati con prolina. Ciò aumenta la crescita, forse perché aiuta le piante a tollerare lo stress della coltura dei tessuti.
La glicina e la prolina sono tra i due amminoacidi che non rientrano nel tipico diagramma di Ramachandran. Gli angoli ψ e ϕ attorno al legame peptidico hanno meno gradi di rotazione consentiti a causa della formazione di anelli attaccati al carbonio. Di conseguenza, spesso si verifica nelle "spire" delle proteine perché la sua entropia libera (ΔS) non è grande rispetto ad altri amminoacidi, quindi c'è meno cambiamento nell'entropia tra le forme ripiegate e non ripiegate. Inoltre, la prolina è presente raramente nelle strutture e perché riduce la stabilità di tali strutture poiché la sua catena laterale -N può formare solo un legame azoto. Inoltre, la prolina è un amminoacido che non forma un colore rosso/viola quando sviluppato con spray alla ninidrina in cromatografia. Al contrario, la prolina produce un colore arancione/giallo.